{"id":13834,"date":"2018-07-03T17:54:36","date_gmt":"2018-07-03T15:54:36","guid":{"rendered":"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/?p=13834"},"modified":"2025-10-16T19:20:56","modified_gmt":"2025-10-16T17:20:56","slug":"macromolecole-organiche-gli-amminoacidi","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/bmscience.net\/blog\/macromolecole-organiche-gli-amminoacidi\/","title":{"rendered":"Macromolecole organiche: gli amminoacidi"},"content":{"rendered":"\n<p>Il nome pi\u00f9 corretto degli amminoacidi, come nome generico, \u00e8 in realt\u00e0 <strong>alfa-amminoacidi<\/strong> perch\u00e9 il primo carbonio, legato al gruppo funzionale della molecola, che \u00e8 il gruppo carbossilico, viene indicato con la lettera \u03b1.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"310\" height=\"221\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2016\/04\/AminoAcidball.svg_.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-11469\" style=\"width:297px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2016\/04\/AminoAcidball.svg_.png 310w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2016\/04\/AminoAcidball.svg_-300x214.png 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 310px) 100vw, 310px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/www.google.com\/url?sa=i&amp;rct=j&amp;q=&amp;esrc=s&amp;source=images&amp;cd=&amp;cad=rja&amp;uact=8&amp;ved=&amp;url=https%3A%2F%2Fit.wikipedia.org%2Fwiki%2FAmminoacido&amp;psig=AOvVaw0T-O1jinfe9oAWmYOpWHXd&amp;ust=1530689679048336\">Wikipedia<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Tutti gli amminoacidi, sono rappresentati da una comune struttura di base che \u00e8 caratterizzata dalla presenza di un <strong>carbonio centrale<\/strong>, che \u00e8 appunto il carbonio alfa, avente un\u2019ibridazione di tipo sp<sup>3<\/sup>, quindi con i 4 sostituenti disposti ai vertici di un tetraedro, di cui 3 di questi sono uguali in tutti gli amminoacidi, e sono:<\/p>\n\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li>1 atomo di H;<\/li>\n\n\n\n<li>1 gruppo carbossilico;<\/li>\n\n\n\n<li>1 gruppo amminico;<\/li>\n<\/ul>\n\n\n\n<p>Come si pu\u00f2 notare dalle caratteristiche chimiche del gruppo carbossilico e del gruppo amminico, questi due gruppi sono rispettivamente un gruppo acido e un gruppo basico e a pH fisiologico, pari all\u2019incirca a 7.4, sono dei <strong>gruppi ionizzabili<\/strong>, quindi presentano rispettivamente la carica negativa sul gruppo carbossilico (avendo carattere acido tende a deprotonarsi cedendo il protone, a pH inferiore a quello fisiologico diventa protonato) e la carica positiva sul gruppo amminico (a pH fisiologico presenta un protone in pi\u00f9, quindi una carica positiva, mentre aumentando il pH tende a perdere questo protone).<br>Un\u2019altra caratteristica \u00e8 la presenza del 4\u00b0 sostituente che viene indicato genericamente con <strong>R<\/strong> e rappresenta la cosiddetta <strong>Catena Laterale<\/strong> dell\u2019amminoacido, che \u00e8 la parte variabile dell\u2019amminoacido stesso. Ogni amminoacido \u00e8 caratterizzato da una differente catena laterale che pu\u00f2 essere pi\u00f9 o meno complessa ed \u00e8 la struttura chimica che ci permette di suddividere i vari amminoacidi nelle varie classi.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignleft is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"657\" height=\"542\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2016\/04\/slide_1-e1530603754387.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-11471\" style=\"width:306px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2016\/04\/slide_1-e1530603754387.jpg 657w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2016\/04\/slide_1-e1530603754387-300x247.jpg 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 657px) 100vw, 657px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Quindi la forma pi\u00f9 corretta per rappresentare gli amminoacidi a pH fisiologico \u00e8 quella ionizzata, ossia con il gruppo acido deprotonato e il gruppo basico protonato sull\u2019azoto che viene detta <strong>Zwitterionica <\/strong>e presenta carica netta uguale a 0.<\/p>\n\n\n\n<p>Per gli amminoacidi, e per tutte le molecole che possono essere cariche positivamente oppure negativamente, esiste un\u2019importante correlazione tra il valore di pH e il valore di pK<sub>a<\/sub>. Questa relazione \u00e8 impostata dalla <strong>equazione di Henderson Hasselbach<\/strong>. La K<sub>a<\/sub> \u00e8 la costante di dissociazione acida, quindi maggiore \u00e8 il valore della K<sub>a<\/sub> e maggiore sar\u00e0 la forza dell\u2019acido. Stessa cosa dicasi anche per il pK<sub>b<\/sub>.<br>Il pK<sub>a<\/sub>, come anche il pH, \u00e8 dato dal \u2013log<sub>10<\/sub> della K<sub>a<\/sub>, oppure dal log<sub>10<\/sub> dell\u2019inverso di K<sub>a<\/sub>. Questa equazione quindi, correla il valore del pH col valore del pK + log delle concentrazioni della forma ionizzata e dell\u2019acido, del sale col suo acido.<br><em>Quindi pK<sub>a<\/sub> \u00e8 uguale a \u2013log K<sub>a<\/sub> e quanto pi\u00f9 \u00e8 piccola tanto pi\u00f9 l\u2019acido \u00e8 forte. In realt\u00e0, il rapporto tra le concentrazioni di un acido debole e della sua base coniugata dipende dal pH della soluzione e dalla sua <\/em> <em>capacit\u00e0 intrinseca di rilasciare il protone<\/em>.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience4151237503\" style=\"margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><div data-id='24153' class='amazon-auto-links aal-js-loading'><p class='now-loading-placeholder'>Caricamento&#8230;<\/p><\/div>\r\n\r\n<\/div>\n\n\n<div id=\"rtoc-mokuji-wrapper\" class=\"rtoc-mokuji-content frame4 preset2 animation-slide rtoc_open default\" data-id=\"13834\" data-theme=\"eStar\">\n\t\t\t<div id=\"rtoc-mokuji-title\" class=\"rtoc_btn_none rtoc_center\">\n\t\t\t\n\t\t\t<span>Indice dei contenuti<\/span>\n\t\t\t<\/div><ol class=\"rtoc-mokuji decimal_ol level-1\"><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-1\">Struttura chimica degli amminoacidi<\/a><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-2\">Propriet\u00e0 acido-base<\/a><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-3\">Punto isoelettrico<\/a><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-4\">Tampone biologico<\/a><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-5\">Classificazione<\/a><ul class=\"rtoc-mokuji mokuji_none level-2\"><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-6\">Amminoacidi Alifatici<\/a><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-7\">Amminoacidi Aromatici<\/a><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-8\">Amminoacidi polari, non carichi<\/a><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-9\">Amminoacidi acidi<\/a><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-10\">Amminoacidi basici<\/a><\/li><\/ul><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-11\">Amminoacidi non comuni<\/a><\/li><li class=\"rtoc-item\"><a href=\"#rtoc-12\">Amminoacidi essenziali e non essenziali <\/a><\/li><\/ol><\/div><h2 id=\"rtoc-1\"  class=\"wp-block-heading\">Struttura chimica degli amminoacidi<\/h2>\n\n\n\n<p>Tutti gli amminoacidi (i 20 amminoacidi che fanno parte delle proteine, tranne la glicina) presentano un \u03b1C, che \u00e8 un carbonio di tipo <strong>chiralico<\/strong>, quindi presenta un piano di asimmetria, cio\u00e8 un centro stereogenico o asimmetrico della molecola. Questo vuol dire che tutti gli amminoacidi, tranne la glicina, possono essere presenti nelle due forme enantiomeriche, stereosomeriche, meglio definite come enantiomeri D e L.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image wp-image-13856\">\n<figure class=\"alignright is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"475\" height=\"231\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/enantiomeri-alanina.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-13856\" style=\"width:373px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/enantiomeri-alanina.jpg 475w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/enantiomeri-alanina-300x146.jpg 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 475px) 100vw, 475px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Gli <strong>enantiomeri<\/strong> sono quelle forme isomeriche (particolari forme di isomeria, con la quale pu\u00f2 presentarsi la molecola) che si definiscono come immagine speculare l\u2019una dell\u2019altra, non sovrapponibile. La condizione necessaria affinch\u00e9 il carbonio presente all\u2019interno di una molecola sia un centro chiralico, o un centro stereogenico o un centro asimmetrico, \u00e8 che i quattro sostituenti legati a questo atomo di carbonio siano tutti differenti tra di loro. Ecco perch\u00e9 la glicina, che presenta come catena laterale l\u2019H, \u00e8 una molecola perfettamente simmetrica.<\/p>\n\n\n\n<p>Per questo motivo, si pensava che ci potessero essere delle miscele racemiche delle due forme enantiomeriche degli amminoacidi; invece \u00e8 ampiamente dimostrato che tutte le proteine sono costituite soltanto dall\u2019associazione della <strong>forma L<\/strong> di tutti gli amminoacidi. Nel corso dell\u2019evoluzione \u00e8 stata selezionata questa forma amminoacidica ed \u00e8 stata portata avanti. Inoltre \u00e8 proprio dalla forma dell\u2019amminoacido che deriva la configurazione del sito attivo dell\u2019enzima che catalizza la reazione di quel determinato substrato. Le reazioni sono stereospecifiche, cio\u00e8 un enzima che pu\u00f2 catalizzare per esempio la rottura di un determinato substrato (potrebbe trattarsi anche di un amminoacido), agir\u00e0 soltanto sull\u2019amminoacido della forma L, perch\u00e9 il sito attivo dell\u2019enzima in questione \u00e8 adatto ad accogliere soltanto la forma L. \u00c8 biologicamente rilevante, allora, la presenza di un determinato tipo di configurazione.<br>Cosa importante \u00e8 che un carbonio pu\u00f2 essere di tipo stereogenico o chirale soltanto nello stato di ibridazione sp<sup>3<\/sup>, quindi una molecola con una geometria tetraedrica.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image wp-image-13857\">\n<figure class=\"alignleft is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"285\" height=\"309\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/rappresentazioni-molecole.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-13857\" style=\"width:253px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/rappresentazioni-molecole.jpg 285w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/rappresentazioni-molecole-277x300.jpg 277w\" sizes=\"auto, (max-width: 285px) 100vw, 285px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Come convenzione maggiormente utilizzata per la descrizione o la classificazione degli amminoacidi, in una forma o nell\u2019altra, che identificano le due forme enantiomeriche degli amminoacidi, viene utilizzata la convenzione <strong>D\/L<\/strong> e il tipo di scrittura utilizzata normalmente per disegnare una molecola pu\u00f2 essere di due tipi. Il primo \u00e8 con i <strong>cunei <\/strong>(tipo 1-2), dove i cunei pi\u00f9 scuri sono le parti della molecola che vengono al di sopra del piano individuato dal foglio, mentre i cunei tratteggiati sono la parta della molecola che va verso il basso.<\/p>\n\n\n\n<p>Il secondo tipo di scrittura sono le <strong>proiezioni di Fischer<\/strong> (tipo 3-4), in cui ci sono trattini semplici che, a prima vista, non indicano la tridimensionalit\u00e0 della molecola. Per convenzione, le linee orizzontali sono le parti della molecola che sporgono dal piano, mentre le linee verticali sono le parti che vanno dietro il foglio.<\/p>\n\n\n\n<p>Il sistema D\/L si basa sulla configurazione assegnata alla molecola di gliceraldeide utilizzata come esempio di enantiomero D\/L. Gli amminoacidi descritti dalla forma D o dalla forma L si rappresentano con al centro il carbonio chiralico (carbonio alfa) dell\u2019amminoacido, in alto il gruppo carbossilico e in basso la catena laterale. Se il gruppo amminico, poi, si trova a sinistra abbiamo la forma L, se si trova a destra abbiamo la forma D. Poich\u00e9 sappiamo che, per convenzione, abbiamo solo amminoacidi L, questi saranno rappresentati con il gruppo amminico a sinistra.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience572946290\" style=\"margin-top: 15px;margin-left: 15px;float: right;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/3UQ9uj7\" target=\"_blank\" aria-label=\"Version 1.0.0\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/08\/240363c8-b6f2-43c4-9185-08d79054686d.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/08\/240363c8-b6f2-43c4-9185-08d79054686d.jpg 600w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/08\/240363c8-b6f2-43c4-9185-08d79054686d-300x250.jpg 300w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/08\/240363c8-b6f2-43c4-9185-08d79054686d-180x150.jpg 180w\" sizes=\"auto, (max-width: 600px) 100vw, 600px\" width=\"300\" height=\"250\"   \/><\/a><\/div>\n\n\n<p>Bisogna fare attenzione. Questo sistema L\/D crea confusione perch\u00e9 si pu\u00f2 pensare in un primo momento che le due lettere possano rappresentare un\u2019indicazione del <strong>potere rotatorio<\/strong> della luce. Sappiamo che gli enantiomeri rappresentano la stessa molecola, l\u2019unica differenza \u00e8 la disposizione degli atomi intorno al carbonio chiralico. L\u2019unica differenza fisica esistente tra due enantiomeri \u00e8 la capacit\u00e0 di rotazione del piano della luce polarizzata: per esempio se abbiamo una miscela di reazione contenente l\u2019isomero L di una determinata molecola e una miscela contenente l\u2019isomero D, osserviamo in un caso una deviazione rispetto al piano della luce polarizzata, che sta attraversando il nostro mix di reazione, verso destra (orario); nell\u2019altro caso invece verso sinistra (antiorario). Queste due forme enantiomeriche si possono distinguere in destrorotatoria o destrogiro e levorotatorio o levogiro. Per\u00f2 questa propriet\u00e0 fisica non \u00e8 da confondere con la dicitura D-alanina o L-alanina, perch\u00e9 ci sono molti amminoacidi che appartengono alla serie L, ma che sono destrorotatori e non levorotatori. Quindi L\/D \u00e8 una convenzione adottata dagli scienziati, mentre il potere levorotatorio o destrorotatorio sono propriet\u00e0 fisiche che si possono registrare in una molecola (quindi non una convenzione fissata dagli scienziati, ma una propriet\u00e0 intrinseca alla molecola).<\/p>\n\n\n\n<p>Gli amminoacidi si possono sintetizzare in laboratorio, applicando una condizione prebiotica con la sintesi di Strecker, partendo da un composto aldeidico, in presenza di alcuni composti come il <strong>KCN<\/strong> (cianuro di potassio) o il cloruro di ammonio, si ottiene un composto intermedio chiamato \u03b1-ammino nitrile e poi si ottiene l\u2019\u03b1-amminoacido. Questo prevede la formazione di un intermedio che \u00e8 la base di Shiff intermedia, da cui poi si potrebbero ottenere sia la forma L dell\u2019amminoacido sia la forma D.<\/p>\n\n\n\n<p>Tutti gli amminoacidi sono nella forma L perch\u00e9 probabilmente la selezione di uno dei due enantiomeri da parte delle prime forme di vita \u00e8 stata casuale ed \u00e8 stata poi trasmessa alle generazioni successive. Questa rappresenta una importante evidenza dell\u2019origine comune di tutti gli organismi viventi da un unico ancestore.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience1896257839\" style=\"margin-top: 15px;margin-right: 15px;float: left;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/40Y3cl4\" target=\"_blank\" aria-label=\"Progetto senza titolo\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/08\/Progetto-senza-titolo-1.gif\" alt=\"\"  width=\"300\" height=\"250\"   \/><\/a><\/div>\n\n\n<p>Una curiosit\u00e0 a proposito della scelta casuale della forma L degli amminoacidi che costituiscono le proteine e che avvalora l\u2019ipotesi della cosiddetta origine extraterrestre della Terra, \u00e8 il \u201c<strong>meteorite di Murchison<\/strong>\u201d: sono stati ritrovati vari frammenti (ammontare complessivo di circa 100kg di materiale) caduti nel 1969 sulla Terra, precisamente in Australia. Tra i vari elementi analizzati nel meteorite sono stati trovati molti amminoacidi, tutti appartenenti curiosamente alla serie L: si \u00e8 giunti alla conclusione che questi amminoacidi si siano formati indipendentemente dalla formazione della crosta terrestre, perch\u00e9 era presente anche l\u2019isotopo 15 dell\u2019azoto tra questi amminoacidi, che invece si trova molto poco sugli amminoacidi che si sono formati sul nostro pianeta. Un\u2019altra componente fondamentale, che avvalorerebbe la comparsa della vita extraterrestre, \u00e8 anche un\u2019alta percentuale di acqua, all\u2019incirca il 12%, come costituente di questo meteorite di natura carbonacea.<\/p>\n\n\n\n<p>Oltre agli amminoacidi della serie L, per\u00f2, bisogna anche sottolineare la presenza, all\u2019interno delle molecole che costituiscono le nostre cellule, di amminoacidi della serie D. Sebbene siano molto meno presenti e non facciano parte delle proteine (nessuna proteina \u00e8 costituita da amminoacidi della serie D), li possiamo trovare ugualmente; infatti dopo la sintesi delle proteine, intervengono degli enzimi chiamati <strong>racemasi<\/strong> che converte la forma L della serina nella forma D oppure L-aspartato in D-aspartato. Un esempio \u00e8 dato da alcuni neurotrasmettitori che fungono da agonisti del recettore dell\u2019N-metil-D-aspartato (<strong>NMDA<\/strong>).<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience2058634697\" style=\"float: right;\"><script async src=\"\/\/pagead2.googlesyndication.com\/pagead\/js\/adsbygoogle.js?client=ca-pub-3495866718878812\" crossorigin=\"anonymous\"><\/script><ins class=\"adsbygoogle\" style=\"display:block;\" data-ad-client=\"ca-pub-3495866718878812\" \ndata-ad-slot=\"7361327101\" \ndata-ad-format=\"auto\" data-full-width-responsive=\"true\"><\/ins>\n<script> \n(adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({}); \n<\/script>\n<\/div>\n\n\n<p>Un altro esempio biologico molto studiato da alcuni decenni \u00e8 la cosiddetta \u201c<strong>medicina Kambo<\/strong>\u201d, che viene soprattutto utilizzata dalle popolazioni indigene del Sud America, in particolar modo dagli Indios Matses che vivono lungo la linea di confine tra il Brasile e il Per\u00f9. La medicina Kambo si basa sull\u2019utilizzo della secrezione gelatinosa di alcune rane (in particolare la rana appartenente alla specie Phyllomedusa bicolor), che contiene molti peptidi bioattivi. Con il termine \u201cbioattivo\u201d ci si riferisce a quelle molecole che innescano una determinata risposta quando vengono inoculate all\u2019interno del nostro organismo. Tra i peptidi che fanno parte della secrezione gelatinosa di questa rana, ci sono nove peptidi bioattivi in particolare che contengono amminoacidi di tipo D. \u00c8 stato dimostrato che la sostituzione dell\u2019amminoacido D in quella determinata posizione con l\u2019amminoacido L, non provoca nessun effetto, quindi \u00e8 un\u2019ulteriore prova a favore dell\u2019importanza della configurazione delle molecole e della stereospecificit\u00e0 della risposta innescata da determinate molecole, tra cui gli amminoacidi. Questa medicina Kambo, che viene comunemente chiamata anche \u201cvaccino della foresta\u201d, proprio perch\u00e9 le popolazioni che la utilizzano si trovano nella foresta Amazzonica, \u00e8 uno dei pi\u00f9 potenti anestetici e analgesici che si conoscano. \u00c8 stata isolata da questa secrezione gelatinosa la Deltorfina-A, che contiene la D-metionina in una particolare posizione, che va a legarsi ai recettori degli oppioidi ed \u00e8 stato dimostrato avere un potere anestetico o analgesico 4000 volte superiore rispetto a quello della morfina, quindi pu\u00f2 essere utilizzata in sindromi molto dolorose quali le coliche renali, il cancro o l\u2019insufficienza vascolare periferica.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience3646017927\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/4iX4Byq\" target=\"_blank\" aria-label=\"Screenshot 2025-05-08 204925\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Screenshot-2025-05-08-204925.png\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Screenshot-2025-05-08-204925.png 1219w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Screenshot-2025-05-08-204925-300x83.png 300w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Screenshot-2025-05-08-204925-1024x282.png 1024w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Screenshot-2025-05-08-204925-768x212.png 768w\" sizes=\"auto, (max-width: 1219px) 100vw, 1219px\" width=\"1219\" height=\"336\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>\n\n\n<h2 id=\"rtoc-2\"  class=\"wp-block-heading\">Propriet\u00e0 acido-base<\/h2>\n\n\n<div class=\"wp-block-image wp-image-13835\">\n<figure class=\"alignright is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"1180\" height=\"667\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Effetto-dellintorno-chimico-sul-pKa.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-13835\" style=\"width:453px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Effetto-dellintorno-chimico-sul-pKa.jpg 1180w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Effetto-dellintorno-chimico-sul-pKa-300x170.jpg 300w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Effetto-dellintorno-chimico-sul-pKa-1024x579.jpg 1024w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Effetto-dellintorno-chimico-sul-pKa-768x434.jpg 768w\" sizes=\"auto, (max-width: 1180px) 100vw, 1180px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Per quanto riguarda le propriet\u00e0 acido-base di un amminoacido confrontate con quelle di un <strong>acido carbossilico<\/strong> e di un\u2019<strong>ammina<\/strong>, come si pu\u00f2 notare da questo diagramma, abbiamo un valore di pK<sub>a<\/sub> per l\u2019<strong>acido acetico<\/strong> pari pi\u00f9 o meno a 4,8 che \u00e8 un valore un tantino pi\u00f9 alto rispetto a quello del gruppo carbossilico nella <strong>glicina<\/strong>, che ha un pKa di 2,34. Quindi il pK<sub>a<\/sub> pi\u00f9 basso indica che la forza dell\u2019acido \u00e8 maggiore. Questo \u00e8 causato dal fatto che c\u2019\u00e8 una certa repulsione elettrostatica tra i due gruppi. La stessa cosa la possiamo dire anche per il gruppo amminico, infatti il pK<sub>a<\/sub> della <strong>metilammina<\/strong>, che \u00e8 l\u2019analogo del gruppo amminico della glicina, \u00e8 pari a 10,6 rispetto al pK<sub>a<\/sub> della glicina che \u00e8 9,6. Questo vuol dire che la glicina \u00e8 una base meno forte rispetto alla metilammina. Anche in questo caso, il carattere un po\u2019 pi\u00f9 acido del gruppo basico \u00e8 determinato dall\u2019intorno chimico, cio\u00e8 dai sostituenti sull\u2019atomo di C. Quindi entrambi i gruppi, sia il gruppo carbossilico che il gruppo amminico, presentano un grado di acidit\u00e0 maggiore rispetto invece ai gruppi isolati, cio\u00e8 legati con una porzione pi\u00f9 semplice.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image wp-image-13836\">\n<figure class=\"alignleft is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"683\" height=\"335\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-13836\" style=\"width:399px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi.jpg 683w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-300x147.jpg 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 683px) 100vw, 683px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Quindi, in un amminoacido sono presenti almeno due gruppi capaci di dissociare un protone e per tutti gli amminoacidi potremmo registrare almeno 2 <strong>costanti di dissociazione acida<\/strong>, 2 pK<sub>a<\/sub>. In soluzione saranno presenti 3 forme diversamente ionizzate in equilibrio tra di loro. Qui \u00e8 riportato l\u2019esempio dell\u2019amminoacido Alanina (la catena laterale dell\u2019Alanina \u00e8 un CH<sub>3<\/sub>), quindi abbiamo, partendo da sinistra verso destra, la <strong>forma completamente protonata<\/strong>, che \u00e8 quella presente in un ambiente pi\u00f9 acido rispetto al pH fisiologico. La prima reazione \u00e8 la perdita del protone del gruppo pi\u00f9 acido, quindi del gruppo carbossilico. Viene perso il primo protone e abbiamo la depronotazione con formazione del gruppo carbossilico COO<sup>&#8211;<\/sup>. Quindi abbiamo il primo equilibrio, k di dissociazione del gruppo carbossilico al quale corrisponder\u00e0 un certo valore di pK<sub>a<\/sub> che viene indicato con pK<sub>a<\/sub>1. Questo corrisponde alla formazione della <strong>forma zwitterionica<\/strong>. A pH fisiologico, quindi, si ha la ionizzazione del gruppo carbossilico mentre il gruppo amminico essendo basico continua a mantenere il protone legato. La carica netta della molecola a pH fisiologico \u00e8 uguale a 0. Andando verso pH pi\u00f9 basici, ossia oltre il 7,4 del pH fisiologico, otteniamo la <strong>forma completamente deprotonata<\/strong>, in cui anche il gruppo amminico perde il proprio protone e quindi la carica netta della molecola in questa situazione sar\u00e0 uguale a -1. La prevalenza in soluzione di una forma sulle altre dipende chiaramente dal pH.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image wp-image-13837\">\n<figure class=\"alignright is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"568\" height=\"419\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Risposta-dal-pH-della-soluzione.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-13837\" style=\"width:362px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Risposta-dal-pH-della-soluzione.jpg 568w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Risposta-dal-pH-della-soluzione-300x221.jpg 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 568px) 100vw, 568px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Quindi, queste sostanze anfotere, come tutte le sostanze <strong>anfotere<\/strong>, rispondono a variazioni di pH come si nota da questo grafico, man mano che varia il pH cambiano anche le concentrazioni relative delle varie specie, acida e basica, e di quella con carica netta uguale a 0. Quindi, abbiamo una condizione iniziale in cui \u00e8 massima la forma amminoacidica carica positivamente, man mano che aumenta il pH la curva diminuisce, contemporaneamente aumenta la forma zwitterionica che presenta le 2 cariche positiva e negativa contemporaneamente, fino a raggiungere la concentrazione massima della curva. Da notare che la forma carica positivamente e la forma con carica netta 0, quindi zwitterionica, si incrociano in corrispondenza di un determinato valore di pH. Questo pH non \u00e8 altro che il valore del pK<sub>a<\/sub>1, cio\u00e8 della prima costante di dissociazione che ha un valore poco pi\u00f9 alto di 2. Questo in accordo con l\u2019<strong>equazione di Henderson Hasselbach<\/strong> dove pH = pKa + log del rapporto delle concentrazioni del sale sulla forma carica negativamente e sulla forma acida, e questo valore non \u00e8 casuale, ma \u00e8 il valore in cui le due concentrazioni del sale (che sarebbe in questo caso la forma zwitterionica, al numeratore) e dell\u2019acido (al denominatore, forma acida che ha carica netta +1) si equivalgono tra di loro, il logaritmo di 1 \u00e8 uguale a 0, quindi il pH \u00e8 uguale a pK<sub>a<\/sub>1.<br>Man mano che aumenta il pH, comincia ad aumentare anche la forma carica negativamente dell\u2019amminoacido. Prevale la deprotonazione del gruppo amminico e diminuisce la forma zwitterionica, perch\u00e9 il gruppo amminico perde il suo protone presente nella forma zwitterionica e le due curve, verde e blu, si incrociano in un punto che rappresenta un valore di pH corrispondente al pK<sub>a<\/sub>2, ossia il 2\u00b0 equilibrio di dissociazione che consiste nella perdita del protone del gruppo amminico, cio\u00e8 del gruppo basico, ed \u00e8 la situazione in cui anche in questo caso il sale e l\u2019acido sono uguali tra di loro, il rapporto \u00e8 uguale a 1 e il logaritmo di 1 \u00e8 uguale a 0. In questo caso il sale sar\u00e0 la forma con la carica negativa e invece l\u2019acido sar\u00e0 la forma zwitterionica.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience4124056568\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/4lSp220\" target=\"_blank\" aria-label=\"Exp_Storefront_CTA_Banner_DT_02_3000x400\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/Exp_Storefront_CTA_Banner_DT_02_3000x400-scaled.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/Exp_Storefront_CTA_Banner_DT_02_3000x400-scaled.jpg 2560w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/Exp_Storefront_CTA_Banner_DT_02_3000x400-300x40.jpg 300w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/Exp_Storefront_CTA_Banner_DT_02_3000x400-1024x137.jpg 1024w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/Exp_Storefront_CTA_Banner_DT_02_3000x400-768x102.jpg 768w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/Exp_Storefront_CTA_Banner_DT_02_3000x400-1536x205.jpg 1536w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/Exp_Storefront_CTA_Banner_DT_02_3000x400-2048x273.jpg 2048w\" sizes=\"auto, (max-width: 2560px) 100vw, 2560px\" width=\"2560\" height=\"341\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>\n\n\n<h2 id=\"rtoc-3\"  class=\"wp-block-heading\">Punto isoelettrico<\/h2>\n\n\n\n<p>Il <strong>punto isoelettrico<\/strong> viene indicato con <strong>pI<\/strong> e rappresenta il valore di pH in cui l\u2019amminoacido in soluzione ha carica netta uguale a 0. Quindi, ogni amminoacido presenter\u00e0 un proprio valore di punto isoelettrico. La forma ionica prevalente al punto isoelettrico \u00e8 lo zwitterione, la forma cationica e la forma anionica sono presenti in soluzione in uguale concentrazione. Per esempio, per la Glicina (in cui la catena laterale \u00e8 rappresentata da un atomo di H) si ha il 50% di Glicina con carica positiva e il 50% di Glicina con carica negativa. Per ogni amminoacido con due gruppi dissociabili si calcola il pI facendo la media tra i due pK<sub>a.<\/sub> Quindi, per esempio, per la Glicina, i valori sono 2,34 per il gruppo acido (il gruppo carbossilico) e 9,6 invece per il gruppo basico (il gruppo amminico), facendo la media otteniamo 5,97 ed \u00e8 esattamente in questo punto che abbiamo il massimo della concentrazione della forma zwitterionica. E&#8217; chiaro che il punto isoelettrico cambia a seconda delle propriet\u00e0 acido-base che ci possono essere anche nella catena laterale degli amminoacidi.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image wp-image-13838\">\n<figure class=\"alignright is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"526\" height=\"376\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/curva-di-titolazione-glicina.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-13838\" style=\"width:406px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/curva-di-titolazione-glicina.jpg 526w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/curva-di-titolazione-glicina-300x214.jpg 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 526px) 100vw, 526px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Il pK<sub>a<\/sub> e il pI di un amminoacido si possono determinare anche sperimentalmente facendo un\u2019operazione chimica che comunemente si fa nei laboratori di chimica che \u00e8 la <strong>Curva di Titolazione<\/strong>. Nella curva di titolazione si costruisce un grafico in cui viene riportato in ordinata il pH e in ascissa la concentrazione, oppure come in questo caso, il numero di moli di titolante che viene aggiunto. Il titolante \u00e8 una specie chimica a concentrazione nota, cos\u00ec come il volume che si aggiunge. Quello che si deve determinare nella curva di titolazione classica della chimica generale, \u00e8 la concentrazione della specie acida o basica, a seconda che si faccia la titolazione di un acido forte con una base forte o viceversa, oppure di un acido debole con una base forte e viceversa. Qui \u00e8 riportato l\u2019esempio della Glicina, per il quale noi abbiamo due equilibri di dissociazione acida che sono uno pi\u00f9 acido e l\u2019altro pi\u00f9 basico che corrispondono a dei protoni presenti rispettivamente sul gruppo carbossilico e sul gruppo amminico. Da una concentrazione ad un pH basso in cui abbiamo il prevalere della carica netta uguale a +1, man mano che si aggiunge la base forte, quindi un certo numero di moli, aumenta il pH, fino ad un primo punto di flesso che rappresenta la situazione in cui la concentrazione dell\u2019amminoacido carico positivamente equivale alla concentrazione della forma zwitterionica. Il punto ha un valore di pK<sub>a<\/sub>1 pari a 2,34. Man mano che continuiamo ad aggiungere un certo numero di moli del titolante si avr\u00e0 il punto di flesso centrale della curva in cui \u00e8 presente il cosiddetto <strong>Punto di Equivalenza<\/strong>, in cui possiamo registrare il pI dell\u2019amminoacido ed in cui prevale la specie chimica con la carica netta uguale a 0. Quindi abbiamo il 100% di concentrazione di amminoacido con carica netta uguale a 0. In corrispondenza di questo pI la concentrazione dell\u2019amminoacido con carica + equivale alla concentrazione dell\u2019amminoacido con carica \u2013 ed \u00e8 pari a 5,97. Continuando con l\u2019operazione di titolazione, si ottiene un altro punto di flesso in corrispondenza di pH pi\u00f9 basici, in cui abbiamo il secondo equilibrio di dissociazione acida pK<sub>a<\/sub>2 che ha un valore di pH pari a 9,6 e che rappresenta il secondo equilibrio di dissociazione in cui l\u2019amminoacido con carica netta uguale a 0, quindi la forma zwitterionica, si equivale con la concentrazione dell\u2019amminoacido con carica netta uguale a -1. Si ottiene poi la totale deprotonazione del gruppo basico.<br>Dalla curva di titolazione si possono ricavare delle informazioni sul carattere acido o basico dell\u2019amminoacido e soprattutto sulla presenza o meno di altri gruppi ionizzabili oltre ai due gruppi classici che ci sono in tutti gli amminoacidi (che sono il gruppo carbossilico e il gruppo amminico legati al carbonio \u03b1). In questo caso \u00e8 la curva di titolazione con acido diprotico perch\u00e9 con questa operazione abbiamo rimosso, quindi abbiamo titolato, i due gruppi dissociabili che sono il gruppo carbossilico e il gruppo amminico.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience3350596892\" style=\"margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><script async src=\"\/\/pagead2.googlesyndication.com\/pagead\/js\/adsbygoogle.js?client=ca-pub-3495866718878812\" crossorigin=\"anonymous\"><\/script><ins class=\"adsbygoogle\" style=\"display:block;\" data-ad-client=\"ca-pub-3495866718878812\" \ndata-ad-slot=\"4682122636\" \ndata-ad-format=\"auto\" data-full-width-responsive=\"true\"><\/ins>\n<script> \n(adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({}); \n<\/script>\n<\/div>\n\n\n<h2 id=\"rtoc-4\"  class=\"wp-block-heading\">Tampone biologico<\/h2>\n\n\n\n<p>Si possono utilizzare gli <strong>amminoacidi come tamponi<\/strong>. Esiste un\u2019importante categoria di sostanze che sono classificate come Tamponi Biologici. All\u2019interno del nostro organismo, affinch\u00e9 possano essere efficienti tutte le varie potenzialit\u00e0 dell\u2019organismo, c\u2019\u00e8 bisogno del mantenimento intorno a valori prefissati molto precisi di alcuni parametri fisico-chimici tra cui la temperatura e il pH. La stragrande maggioranza degli enzimi hanno un <em>optimum<\/em> di funzionalit\u00e0 in corrispondenza del <strong>pH fisiologico<\/strong>, gli enzimi gastrici funzionano in corrispondenza di pH molto bassi. Quindi \u00e8 assolutamente necessario impedire oscillazioni troppo grandi del pH, difatti sono tollerate delle oscillazioni rispetto a 7,4 di al massimo 0,2 unit\u00e0 di pH, in su o in gi\u00f9. Per contrastare queste oscillazioni all\u2019interno della cellula ci sono dei sistemi chimici che funzionano come i sistemi tampone. La cosa fondamentale \u00e8 che sono costituiti da un acido debole e dal sale formato dalla sua base coniugata perch\u00e9 devono contrastare l\u2019aggiunta oppure la diminuzione della concentrazione di protoni. Se fossero delle specie chimiche di tipo forte (acido forte o base forte) non potrebbero tornare indietro nella reazione di idrolisi. \u00c8 molto improbabile che si torni verso la forma indissociata dell\u2019acido. Ecco perch\u00e9 deve essere <strong>debole<\/strong> la tendenza della specie chimica ad andare verso la reazione di dissociazione.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignleft is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"517\" height=\"436\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/titolazione-e-punto-isoelettrico-dellistidina.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-13841\" style=\"width:371px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/titolazione-e-punto-isoelettrico-dellistidina.jpg 517w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/titolazione-e-punto-isoelettrico-dellistidina-300x253.jpg 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 517px) 100vw, 517px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Tra i vari sistemi tampone che ci sono nelle cellule, i pi\u00f9 importanti coinvolgono alcune proteine, in particolare l\u2019amminoacido <strong>Istidina<\/strong>. Secondo la fondamentale equazione di Henderson Hasselbach, l\u2019efficienza tamponante di una coppia tampone \u00e8 molto maggiore quanto pi\u00f9 vicini sono i valori del suo pK<sub>a<\/sub> con il pH. Ci\u00f2 deriva dal fatto che in questa condizione le due concentrazioni del sale e dell\u2019acido, che sono la forma dissociata e la forma indissociata dell\u2019acido, se consideriamo un acido debole, sono uguali a 1, e quindi molto pi\u00f9 facilmente possono contrastare l\u2019aggiunta di un acido o di una base nel sistema biologico, mentre invece se noi avessimo un rapporto tra il sale e l\u2019acido molto diverso da 1, allora questo andrebbe a favorire la forma acida o la forma basica, cio\u00e8 il sale e l\u2019acido della nostra coppia tampone. \u00c8 quindi importantissimo che il valore del pK<sub>a<\/sub> della coppia tampone abbia un valore uguale, o comunque abbastanza vicino, al valore del pH fisiologico (pH=7,4). La <strong>Glicina<\/strong> dato che ha dei valori di pK<sub>a<\/sub> pari a 2,34 e a 9,6, non rappresenta un potenziale tampone biologico perch\u00e9 ha dei valori di pK molto distanti dal pH fisiologico. Mentre invece, tra gli amminoacidi, l\u2019unico che pu\u00f2 funzionare da tampone biologico \u00e8 l\u2019<strong>Istidina<\/strong>, perch\u00e9 nella catena laterale presenta l&#8217;<strong>anello imidazolico<\/strong> che possiede due protoni di cui uno dei due \u00e8 ionizzabile, cio\u00e8 pu\u00f2 acquistare o perdere un protone, e quindi si pu\u00f2 comportare come acido o base a seconda del pH in cui si viene a trovare; nella condizione di pH cellulare, acquistando o cedendo un protone, pu\u00f2 tamponare un eventuale alterazione di pH e riesce a fare bene questo perch\u00e9 \u00e8 caratterizzato da un pK<sub>a<\/sub>R (guardando la curva di titolazione dell\u2019istidina), in cui c\u2019\u00e8 un punto di flesso aggiuntivo rispetto a quanto visto per la glicina perch\u00e9 c\u2019\u00e8 un terzo gruppo ionizzabile che \u00e8 quello presente nella catena laterale, nell\u2019anello imidazolico. Quindi ha il primo pK<sub>a<\/sub> che \u00e8 1,82 e si riferisce alla formazione dell\u2019anione carbossile. Poi abbiamo l\u2019ultimo pK<sub>a<\/sub> che \u00e8 relativo al gruppo ammidico (il gruppo basico) che \u00e8 9,17. Nella porzione centrale della curva di titolazione c\u2019\u00e8 un terzo valore chiamato <strong>pK<sub>a<\/sub>R<\/strong> che \u00e8 uguale a 6, un valore molto vicino al pH fisiologico e difatti \u00e8 l\u2019unico tra gli amminoacidi che presenta questo tipo di carattere chimico e come tale pu\u00f2 funzionare da tampone biologico. \u00c8 molto importante la capacit\u00e0 tamponante dell\u2019istidina. Il pI dell\u2019istidina \u00e8 pari a 7,59 (ossia in corrispondenza di questo pH prevale la forma zwitterionica). Quindi, possiamo utilizzare questa equazione approssimata e definire la capacit\u00e0 tamponante di una specie chimica il cui pK<sub>a<\/sub> abbia un\u2019oscillazione rispetto al pH di +1 o di -1 e l\u2019istidina rientra perch\u00e9 ha un pK<sub>a<\/sub>R uguale a 6.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience1306101218\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/42YwKza\" target=\"_blank\" aria-label=\"81D3GzuHC6L._SX3000_\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/81D3GzuHC6L._SX3000_.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/81D3GzuHC6L._SX3000_.jpg 2177w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/81D3GzuHC6L._SX3000_-300x73.jpg 300w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/81D3GzuHC6L._SX3000_-1024x249.jpg 1024w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/81D3GzuHC6L._SX3000_-768x187.jpg 768w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/81D3GzuHC6L._SX3000_-1536x373.jpg 1536w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/81D3GzuHC6L._SX3000_-2048x498.jpg 2048w\" sizes=\"auto, (max-width: 2177px) 100vw, 2177px\" width=\"2177\" height=\"529\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>\n\n\n<h2 id=\"rtoc-5\"  class=\"wp-block-heading\">Classificazione<\/h2>\n\n\n<div id=\"bmscience3468428116\" style=\"margin-top: 15px;margin-left: 15px;float: right;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/41788Ed\" target=\"_blank\" aria-label=\"Version 1.0.0\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/a817c61d-d9c1-49ca-aaf6-9232dd5759ae.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/a817c61d-d9c1-49ca-aaf6-9232dd5759ae.jpg 600w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/a817c61d-d9c1-49ca-aaf6-9232dd5759ae-300x250.jpg 300w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/a817c61d-d9c1-49ca-aaf6-9232dd5759ae-180x150.jpg 180w\" sizes=\"auto, (max-width: 600px) 100vw, 600px\" width=\"300\" height=\"250\"   \/><\/a><\/div>\n\n\n<p>Gli amminoacidi presenti in natura, che costituiscono la maggior parte delle proteine se non tutte le proteine, sono in un numero abbastanza limitato. Ci sono 20 amminoacidi a cui dobbiamo aggiungere altri amminoacidi che sono stati scoperti negli ultimi decenni e che sono stati classificati come amminoacidi 21\u00b0esimo e 22\u00b0esimo e i cosiddetti \u201camminoacidi modificati\u201d (ossia amminoacidi che vanno incontro a modificazioni post-traduzionali). I 20 amminoacidi standard possono essere suddivisi in 5 classi. Il criterio che \u00e8 stato utilizzato per individuare queste classi \u00e8 il carattere pi\u00f9 o meno polare dell\u2019amminoacido. La polarit\u00e0 indica il carattere idrofilo dell\u2019amminoacido. Quindi, ci sono amminoacidi che sono idrofilici e amminoacidi che sono idrofobici e questo carattere polare o non polare \u00e8 pi\u00f9 o meno spiccato a seconda del tipo di amminoacido.<\/p>\n\n\n\n<h3 id=\"rtoc-6\"  class=\"wp-block-heading\">Amminoacidi Alifatici<\/h3>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright is-resized\"><a href=\"https:\/\/www.amazon.it\/gp\/product\/8808261484\/ref=as_li_tl?ie=UTF8&amp;camp=3414&amp;creative=21718&amp;creativeASIN=8808261484&amp;linkCode=as2&amp;tag=raffococo-21&amp;linkId=aee95558f0ebbde540857c75e9646a29&tag=bmscience.net-21\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"513\" height=\"414\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-alifatici-non-polari.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-13847\" style=\"width:385px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-alifatici-non-polari.png 513w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-alifatici-non-polari-300x242.png 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 513px) 100vw, 513px\" \/><\/a><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Alifatico \u00e8 un sinonimo di non-polare, o idrofobo o lipofilo. Di questa classe fanno parte i primi 7 amminoacidi che sono: Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina e Metionina. Le catene laterali sono rappresentate, essendo molecole molto idrofobe, soltanto da carbonio e idrogeno, quindi sono dei derivati idrocarburici (alifatico \u00e8 anche un sinonimo di idrocarburico) e come tali non c\u2019\u00e8 nessuna funzione chimica che possa reagire con l\u2019acqua, n\u00e9 il C, n\u00e9 tantomeno l\u2019H legato al C. Questo perch\u00e9 per il legame a idrogeno, \u00e8 necessario che l\u2019H sia legato ad un elemento con valore di elettronegativit\u00e0 superiore rispetto a quella del C. Il C ha una elettronegativit\u00e0 troppo piccola per poter giustificare l\u2019interazione a ponte H e quindi la molecola \u00e8 idrofobica. Tra questi amminoacidi abbiamo l\u2019amminoacido pi\u00f9 semplice che \u00e8 la <strong>Glicina<\/strong>, la cui catena laterale \u00e8 rappresentata dalla presenza di un altro H. La presenza di questo H ha un\u2019importante conseguenza anche sulla configurazione dell\u2019amminoacido, infatti la Glicina \u00e8 l\u2019unico dei 20 amminoacidi per il quale non possiamo distinguere le due forme configurazionali di <strong>enantiomeri<\/strong> di tipo D o di tipo L, mentre invece per tutti gli altri possiamo distinguere le due forme enantiomeriche. Per quanto riguarda la <strong>Prolina<\/strong>, pi\u00f9 che un amminoacido \u00e8 definito come <strong>imminoacido<\/strong> perch\u00e9 la catena laterale oltre che sul C alfa \u00e8 legata anche sull\u2019N amminico a formare una struttura ciclica che ha delle importanti conseguenze nella costituzione della catena polipeptidica e nel tipo di struttura a cui pu\u00f2 andare incontro la proteina che si forma. Quindi, inserire la prolina in uno scheletro polipeptidico \u00e8 come inserire un elemento di rigidit\u00e0. Poi abbiamo Valina, Leucina ed Isoleucina che sono altamente idrofobici. E infine la Metionina, l\u2019unico amminoacido (insieme alla Cisteina che invece fa parte degli amminoacidi polari) che contiene lo zolfo legato con due C idrocarburici. E quindi la presenza dello S la distingue da tutti gli altri amminoacidi, e la Metionina entra in una particolare via metabolica che si chiama \u201c<strong>Via del metile attivato<\/strong>\u201d perch\u00e9 rappresenta uno dei pi\u00f9 importanti donatori di gruppi metilici durante tutto il metabolismo, quindi entra in questa via specializzata della cellula proprio perch\u00e9 la presenza dello S rende trasferibile facilmente il gruppo metilico ad un accettore, che abbia delle particolari caratteristiche chimiche. La presenza dello S giustifica una elevata reattivit\u00e0 di questo gruppo metilico che invece non si ha per esempio sull\u2019Isoleucina dove si ha un legame covalente omopolare tra un C e un altro C.<\/p>\n\n\n\n<h3 id=\"rtoc-7\"  class=\"wp-block-heading\">Amminoacidi Aromatici<\/h3>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright\"><a href=\"https:\/\/www.amazon.it\/gp\/product\/8808261484\/ref=as_li_tl?ie=UTF8&amp;camp=3414&amp;creative=21718&amp;creativeASIN=8808261484&amp;linkCode=as2&amp;tag=raffococo-21&amp;linkId=aee95558f0ebbde540857c75e9646a29&tag=bmscience.net-21\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"380\" height=\"267\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Amminoacidi-aromatici.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-13848\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Amminoacidi-aromatici.jpg 380w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/Amminoacidi-aromatici-300x211.jpg 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 380px) 100vw, 380px\" \/><\/a><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Amminoacidi in cui \u00e8 presente l\u2019anello benzenico o fenilico. Il primo \u00e8 la <strong>Fenilalanina<\/strong> che, come si pu\u00f2 notare dal nome, \u00e8 un derivato dell\u2019alanina perch\u00e9 l\u2019alanina ha un gruppo metilico e se un atomo di H del gruppo metilico dell\u2019alanina lo sostituiamo col gruppo benzenico otteniamo la Fenilalanina. La <strong>Tirosina<\/strong> \u00e8 praticamente identica alla Fenilalanina soltanto che presenta un gruppo ossidrilico in posizione para rispetto al gruppo metilenico. La presenza di questo gruppo ossidrilico in alcuni casi giustifica una certa, seppur molto limitata, idrofilicit\u00e0 della molecola perch\u00e9 questo gruppo \u00e8 capace di per s\u00e9 di formare ponti a H, sebbene il resto della catena laterale sia molto idrofobico. Inoltre, questo gruppo ossidrilico permette le cosiddette modificazioni post-traduzionali delle proteine. Le modificazioni avvengono in senso attivatorio o inibitorio, sono degli effettori di tipo positivo oppure negativo della proteina. In uno scheletro polipeptidico, non tutti gli amminoacidi possono essere modificati con l\u2019aggiunta o rimozione di questi gruppi, ma soltanto quegli amminoacidi che hanno delle funzioni chimiche in grado di reagire. Per esempio, col gruppo fosforico, uno dei gruppi che maggiormente pu\u00f2 reagire con esso, \u00e8 il gruppo ossidrilico OH e infatti il residuo dell\u2019amminoacido Tirosina rappresenta uno degli amminoacidi in moltissime proteine che \u00e8 soggetto a questo tipo di modificazione. Per quanto riguarda il <strong>Triptofano<\/strong> esso \u00e8 caratterizzato dalla presenza oltre che del gruppo Fenilico\/Benzenico, anche dalla presenza di un Indolo, quindi ha una catena laterale un po\u2019 pi\u00f9 complessa. \u00c8 uno degli amminoacidi meno presenti in una casistica di proteine costituita da un numero superiore a 1000 proteine, quindi \u00e8 uno degli amminoacidi meno presenti.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience2350709523\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/4rvA6Eq\" target=\"_blank\" aria-label=\"Nuova amzon fire tv\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2026\/02\/Nuova-amzon-fire-tv-scaled-e1770491547134.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2026\/02\/Nuova-amzon-fire-tv-scaled-e1770491547134.jpg 2150w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2026\/02\/Nuova-amzon-fire-tv-scaled-e1770491547134-300x55.jpg 300w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2026\/02\/Nuova-amzon-fire-tv-scaled-e1770491547134-1024x189.jpg 1024w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2026\/02\/Nuova-amzon-fire-tv-scaled-e1770491547134-768x142.jpg 768w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2026\/02\/Nuova-amzon-fire-tv-scaled-e1770491547134-1536x284.jpg 1536w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2026\/02\/Nuova-amzon-fire-tv-scaled-e1770491547134-2048x378.jpg 2048w\" sizes=\"auto, (max-width: 2150px) 100vw, 2150px\" width=\"2150\" height=\"397\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>\n\n\n<h3 id=\"rtoc-8\"  class=\"wp-block-heading\">Amminoacidi polari, non carichi<\/h3>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright is-resized\"><a href=\"https:\/\/www.amazon.it\/gp\/product\/8808261484\/ref=as_li_tl?ie=UTF8&amp;camp=3414&amp;creative=21718&amp;creativeASIN=8808261484&amp;linkCode=as2&amp;tag=bmscience-21&amp;linkId=aee95558f0ebbde540857c75e9646a29&tag=bmscience.net-21\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"465\" height=\"410\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-polari-non-carichi.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-13849\" style=\"width:379px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-polari-non-carichi.png 465w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-polari-non-carichi-300x265.png 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 465px) 100vw, 465px\" \/><\/a><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Gli amminoacidi polari non carichi sono 5: Serina, Treonina, Cisteina, Asparagina e Glutammina. Questi amminoacidi, che presentano un carattere idrofilico o idrofilo, sono caratterizzati tutti da gruppi che possono creare dei ponti a H. La Serina col gruppo OH, la Treonina con un gruppo OH, l\u2019Asparagina e la Glutammina con il loro gruppo amminico. L\u2019Asparagina e la Glutammina, in particolare, come si pu\u00f2 notare dalla struttura, possono essere considerati come dei derivati di altri amminoacidi che sono Aspartato e Glutammato, perch\u00e9 contengono questo legame di tipo ammidico con un gruppo amminico aggiuntivo, laddove nell\u2019Aspartato e Glutammato vi \u00e8 la funzione carbossilica.<\/p>\n\n\n\n<p>Per quanto riguarda la <strong>Cisteina<\/strong>, invece, presenta un gruppo Tiolico, o Sulfidrilico (-SH) che \u00e8 fondamentale nel mondo biologico. Il gruppo -SH in generale, riveste un\u2019importanza fondamentale perch\u00e9 pu\u00f2 andare incontro a reazioni di tipo redox e quindi pu\u00f2 funzionare da difesa anti-ossidante della cellula. Con la reazione di ossidazione a cui vanno incontro 2 residui di Cisteina si ha la formazione del cosiddetto <strong>Ponte Disolfuro<\/strong>.<\/p>\n\n\n\n<p>Le reazioni redox non avvengono mai soltanto nel verso della riduzione o nel verso dell\u2019ossidazione ma si accompagnano sempre tra di loro, cio\u00e8 abbiamo sempre una semi-reazione di ossidazione e una semi-reazione di riduzione.<br>Oltre a questa funzione anti-ossidante dei gruppi tiolici in generale, in realt\u00e0, scendendo nello specifico della Cisteina, la formazione del ponte disolfuro rappresenta anche una funzione molto importante nella cosiddetta formazione della <strong>struttura terziaria<\/strong> delle proteine perch\u00e9 la creazione di ponti di solfuro \u00e8 uno degli aspetti chimici che si ha nel processo di <strong><em>folding<\/em><\/strong> delle proteine. Quindi, questi punti disolfuro in uno scheletro polipeptidico si possono formare soltanto tra molecole di Cisteina poich\u00e9 \u00e8 l\u2019unico amminoacido che possiede il gruppo tiolico. Il dimero costituito da due residui di Cisteina si chiama <strong>Cistina<\/strong>.<br>Quando si parla di amminoacidi, spesso o sempre si utilizza il termine \u201c<strong>residui amminoacidici<\/strong>\u201d, in quanto negli amminoacidi che fanno parte di una catena polipeptidica (schema polipeptidico di una proteina) tale termine sta ad indicare ci\u00f2 che rimane (il residuo) dopo la formazione del legame peptidico che \u00e8 alla base dell\u2019unione degli amminoacidi nella catena polipeptidica.<\/p>\n\n\n\n<h3 id=\"rtoc-9\"  class=\"wp-block-heading\">Amminoacidi acidi<\/h3>\n\n\n<div class=\"wp-block-image wp-image-13850\">\n<figure class=\"alignright\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"290\" height=\"198\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-acidi.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-13850\"\/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Amminoacidi che nella catena laterale contengono un secondo <strong>gruppo carbossilico<\/strong> oltre al gruppo carbossilico presente nella struttura di base di tutti gli amminoacidi legato al carbonio alfa. Si tratta dell\u2019<strong>aspartato<\/strong> e del <strong>glutammato<\/strong>, in cui la struttura \u00e8 molto simile, ma la differenza \u00e8 di un gruppo metilenico in pi\u00f9.<br>Per quanto riguarda la curva di titolazione degli amminoacidi acidi, avremo quattro specie chimiche che si succedono durante la titolazione di questi amminoacidi e si comportano come acidi triprotici. Quello che succede durante l\u2019operazione di titolazione deve essere la rimozione sequenziale dei vari protoni, legati due sui due gruppi carbossilici (sul carbonio alfa e sul carbonio gamma della catena laterale) e il terzo protone che viene allontanato \u00e8 quello del gruppo basico presente sul carbonio alfa: avremo quindi quattro forme ioniche dell\u2019amminoacido in equilibrio per loro. Perci\u00f2 dobbiamo considerare tre valori di pK<sub>a<\/sub> che corrispondono ai tre equilibri che si instaurano tra le diverse forme: amminoacido carico positivamente, amminoacido in forma zwitterionica, amminoacido con una carica negativa e amminoacido con due cariche negative. Questi pK sono indicati con pK<sub>a<\/sub>1 (valore del pK relativo al guppo carbossilico in alfa, quindi il COOH legato al carbonio alfa ha il carattere pi\u00f9 acido), pK<sub>a<\/sub>R (valore del pK relativo al gruppo carbossilico della catena laterale, quindi gruppo carbossilico gamma), pK<sub>a<\/sub>2 (che rappresenta la fase di deprotonazione del gruppo amminico pi\u00f9 basico).<\/p>\n\n\n\n<h3 id=\"rtoc-10\"  class=\"wp-block-heading\">Amminoacidi basici<\/h3>\n\n\n<div class=\"wp-block-image wp-image-13851\">\n<figure class=\"alignright is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"375\" height=\"290\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-basici.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-13851\" style=\"width:354px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-basici.png 375w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/amminoacidi-basici-300x232.png 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 375px) 100vw, 375px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Amminoacidi con carattere chimico opposto al gruppo precedente e sono <strong>lisina<\/strong>, <strong>arginina<\/strong> e <strong>istidina<\/strong>. Essi presentano una carica netta positiva a pH fisiologico, soprattutto la lisina e l\u2019arginina.<br>L\u2019istidina, invece, poich\u00e9 presenta una struttura limite, ha una situazione limite anche per quanto riguarda la carica netta positiva, in quanto sulla catena laterale essa presenta l\u2019anello imidazolico, che conferisce la capacit\u00e0 di funzionare come <strong>sistema tampone<\/strong>. Quindi piccole oscillazioni di pH intorno al pH fisiologico fanno comportare questo anello imidazolico dell\u2019istidina sia da base che da acido (carattere anfoterico).<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience1778696660\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/49LmteA\" target=\"_blank\" aria-label=\"61JUZHILOEL._SX1500_\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/61JUZHILOEL._SX1500_.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/61JUZHILOEL._SX1500_.jpg 1377w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/61JUZHILOEL._SX1500_-300x60.jpg 300w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/61JUZHILOEL._SX1500_-1024x206.jpg 1024w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/61JUZHILOEL._SX1500_-768x154.jpg 768w\" sizes=\"auto, (max-width: 1377px) 100vw, 1377px\" width=\"1377\" height=\"277\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>\n\n\n<h2 id=\"rtoc-11\"  class=\"wp-block-heading\">Amminoacidi non comuni<\/h2>\n\n\n\n<p>Gli amminoacidi proteinogenici standard (che danno origine alle proteine) sono 20 e sono codificati dal codice genetico universale, ossia uguale in tutti gli organismi, dal pi\u00f9 semplice al pi\u00f9 complesso. Ogni amminoacido corrisponde, durante il processo di decodificazione, a una tripletta di basi sul filamento di mRNA e a questi, negli ultimi anni, sono stati aggiunti altri due amminoacidi: la <strong>selenocisteina<\/strong> e la <strong>pirrolisina<\/strong>. Questi due amminoacidi sono abbastanza rari e sono introdotti durante la sintesi delle proteine. Contrariamente a quanto si potrebbe pensare, la selenocisteina, durante la biosintesi degli amminoacidi, non deriva dalla cisteina ma dalla serina. Inizialmente si percorre la via di sintesi della serina e poi, ad un certo punto, dato che la serina e la selenocisteina differiscono solo per un atomo di O nella serina e un atomo di Se nella selenocisteina, viene introdotto il gruppo SeH della selenocisteina al posto del gruppo idrossilico presente nella serina.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience435146510\" style=\"margin-top: 15px;margin-left: 15px;float: right;\"><div style=\"\r\n  width: 200px;\r\n  margin: 0 auto;\r\n  text-align: center;\r\n\">\r\n<div data-id='24157' class='amazon-auto-links aal-js-loading'><p class='now-loading-placeholder'>Now loading&#8230;<\/p><\/div><\/div><\/div>\n\n\n<p>La selenocisteina \u00e8 quindi caratterizzata dalla presenza di Se (<strong>selenio<\/strong>), elemento chimico facente parte dello stesso gruppo dell\u2019ossigeno e dello zolfo e presenta perci\u00f2 propriet\u00e0 chimiche molto simili, non del tutto uguali a quelle dell\u2019ossigeno e dello zolfo, ma non la capacit\u00e0 di formare due legami covalenti. Gli orbitali che sono convolti nella formazione dei legami covalenti del selenio rispetto allo zolfo e all\u2019ossigeno sono differenti: questa \u00e8 la principale diversit\u00e0 tra selenio e zolfo, zolfo e ossigeno (pu\u00f2 aumentare il carattere acido o basico degli elementi a cui sono legati). La selenocisteina ha un\u2019importanza biologica nelle proteine in cui \u00e8 presente (nelle proteine dell\u2019uomo la percentuale con cui \u00e8 presente \u00e8 molto pi\u00f9 bassa rispetto agli altri amminoacidi), svolgendo la funzione fondamentale nota come <strong>propriet\u00e0 antiossidante<\/strong>. Ci\u00f2 si pu\u00f2 notare dalle due reazioni di detossificazione da perossido di idrogeno (H<sub>2<\/sub>O<sub>2<\/sub>, la comune acqua ossigenata), che \u00e8 una molecola molto dannosa a livello cellulare insieme ad altre specie radicaliche dell\u2019ossigeno che prendono tutte il nome di <strong>ROS<\/strong> (<strong>Reactive Oxygen Species<\/strong>), ossia specie reattive dell\u2019ossigeno che vengono prodotte a livello cellulare in maniera fisiologica e che non solo svolgono solo una funzione tossica per le cellule ma intervengono nei processi dei \u201c<strong>ROS Signaling<\/strong>\u201d, ossia nelle vie di biosegnalazione all\u2019interno della cellula e sono segnalatori per il trasferimento di informazioni all\u2019interno della cellula. Tra i ROS oltre al perossido di ossigeno, troviamo anche l\u2019anione superossido (<sup>\u25cf<\/sup>O<sub>2<\/sub><sup>&#8211;<\/sup>) e il radicale ossidrilico (<sup>\u25cf<\/sup>OH<sup>&#8211;<\/sup>); essi sono accomunati dalla loro particolare reattivit\u00e0, essendo specie chimiche molto instabili che tendono a reagire con le molecole che si trovano intorno (quindi ad esempio, nell\u2019ambiente cellulare attaccano i lipidi di membrana, comportando la perossidazione lipidica che protratta nel tempo causa la rottura delle membrane con tutto l\u2019effetto negativo che ne pu\u00f2 derivare; oppure possono causare mutazioni a livello del filamento polinucleotidico del DNA, soprattutto a livello mitocondriale). Le due funzioni dei ROS (tossica e di biosegnalazione) agiscono secondo una questione di concentrazione e di tempo: se la concentrazione di queste sostanze viene mantenuta al di sotto di un certo limite allora funzionano come biosegnalatori in un arco di tempo abbastanza ristretto; quando invece la loro concentrazione aumenta oltre un certo limite allora i ROS esplicano la loro funzione biologicamente dannosa.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience4241055304\" style=\"margin-top: 15px;margin-right: 15px;float: left;\"><div style=\"\r\n  width: 300px;\r\n  margin: 0 auto;\r\n  text-align: center;\r\n\">\r\n<div data-id='24174' class='amazon-auto-links aal-js-loading'><p class='now-loading-placeholder'>Caricamento&#8230;.<\/p><\/div><\/div><\/div>\n\n\n<p>La selenocisteina si inserisce quindi come detossificatore, cio\u00e8 come sostanza che detossifica. Tra i sistemi di difesa ci sono i cosiddetti <strong>enzimi antiossidanti<\/strong> (es. la catalasi, la superossido dismutasi o SOD), che sono presenti in tutte le cellule, ma in quantit\u00e0 diverse e in isoforme diverse (es. 2 isoforme per la catalasi, 3 per la dismutasi). Con il termine \u201cisoforme\u201d si indicano quelle proteine che svolgono la stessa funzione ma sono differenti per la loro sequenza amminoacidica, per la distribuzione tissutale, oppure differiscono nella distribuzione all\u2019interno della cellula in organuli particolari o nel citoplasma (es. per la SOD ci sono delle isoforme citoplasmatiche e almeno una isoforma mitocondriale, la SOD3). Generalmente le isoforme di un enzima o di una proteina vengono distinte con dei numeri (es. SOD1, SOD2, SOD3 \u2013 quello che cambia tra la SOD1 e la SOD3 \u00e8 la presenza del cofattore metallico che interviene nella reazione di detossificazione).<br>Oltre alla presenza di questi enzimi antiossidanti, come sistemi di difesa, ci sono anche delle piccole molecole che funzionano da antiossidanti, in modo tale che questo danno ossidativo provocato alla cellula venga mantenuto ad un livello il pi\u00f9 basso possibile. Si pu\u00f2 fare riferimento anche alla teoria dell\u2019invecchiamento, secondo la quale ci sarebbe, alla base dell\u2019invecchiamento cellulare, quindi della disfunzione organica cui va incontro l\u2019organismo umano con il passare degli anni, una sovrapproduzione di ROS e un deficitario funzionamento di questi sistemi antiossidanti, che quindi non si bilanciano tra loro.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image wp-image-13852\">\n<figure class=\"alignleft is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"436\" height=\"289\" src=\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/selenocisteina.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-13852\" style=\"width:377px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/selenocisteina.png 436w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/selenocisteina-300x199.png 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 436px) 100vw, 436px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\">Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>La selenocisteina a pH fisiologico svolge una funzione antiossidante migliore rispetto alla cisteina. Il valore del pK<sub>a<\/sub> della cisteina \u00e8 uguale a 8.2 e in corrispondenza di questo valore di pH abbiamo una uguale concentrazione della forma dissociata del sale rispetto all\u2019acido. All\u2019interno delle nostre cellule, per\u00f2, il pH fisiologico \u00e8 pari a 7.4, quindi inferiore a 8.2, quindi la cisteina sar\u00e0 predominante nella forma protonata e perci\u00f2 non pu\u00f2 funzionare come acido debole e non pu\u00f2 detossificare la cellula da eventuali molecole di ROS. Viceversa la selenocisteina, proprio grazie alla presenza del selenio al posto dello zolfo, ha un pK<sub>a<\/sub> di 5.5, inferiore al pH fisiologico; essa \u00e8 quindi presente nella forma deprotonata e con la carica negativa pu\u00f2 fungere da sistema antiossidante della cellula. Ci\u00f2 si evince anche dai valori percentuali: a pH fisiologico la cisteina \u00e8 presente al 90% nella forma protonata e al 10% nella forma deprotonata, quindi funge da acido debole ma in percentuale molto bassa; viceversa la selenocisteina \u00e8 presente al 90% in forma deprotonata e 10% protonata, quindi pu\u00f2 fungere da sistema antiossidante facendo reazioni di questo tipo.<\/p>\n\n\n\n<p>Proteine di rilevanza biologica che contengono la selenocisteina sono per lo pi\u00f9 enzimi antiossidanti quale la <strong>glutatione perossidasi<\/strong>, che \u00e8 un enzima che ci difende dall\u2019azione dannosa dei perossidi e agisce con meccanismi molto simili a quelli della catalasi, che appartiene sempre alla famiglia delle perossidasi. L\u2019azione della glutatione perossidasi \u00e8 quindi quella di convertire l\u2019H<sub>2<\/sub>O<sub>2<\/sub> (reso dannoso e instabile per la presenza del legame tra i due atomi di ossigeno) in acqua e ossigeno, che sono molto meno reattivi e pi\u00f9 stabili.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience1587998001\" style=\"margin-top: 15px;margin-left: 15px;float: right;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/3HeOkI3\" target=\"_blank\" aria-label=\"Cattura\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Cattura-33.png\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Cattura-33.png 307w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Cattura-33-300x268.png 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 307px) 100vw, 307px\" width=\"300\" height=\"268\"   \/><\/a><\/div>\n\n\n<p>Altri amminoacidi non comuni, ossia che non si trovano nelle proteine, sono la 4-idrossiprolina, la 5-idrossilisina, la 6-n-metil lisina, il \u03b3-carbossiglutammato e la desmosina.<br>La <strong>4-idrossiprolina<\/strong> \u00e8 un amminoacido che deriva dall\u2019amplificazione della prolina: sul C<sub>4<\/sub> della catena laterale della prolina \u00e8 inserito un gruppo ossidrilico. Esso si trova in proteine con ruolo prettamente strutturale, come il collagene: questo \u00e8 una delle proteine pi\u00f9 abbondanti nel nostro corpo dato che \u00e8 una delle molecole dominanti in tutti i tessuti connettivi.<br>La <strong>5-idrossilisina<\/strong> deriva dall\u2019amplificazione post-traduzionale della lisina ed \u00e8 presente anche nel collagene. La <strong>6-n-metil lisina<\/strong> deriva anche essa dalla lisina.<br>Il <strong>\u03b3-carbossiglutammato<\/strong> \u00e8 un amminoacido derivante dal glutammato amplificato: sul carbonio-\u03b3 della catena laterale del glutammato viene aggiunto un gruppo carbossilico. A pH fisiologico, questo residuo amminoacidico, rispetto al solito glutammato, invece di avere una carica negativa ne ha due. Queste due cariche negative presenti sul \u03b3-carbossiglutammato lo rendono attivo in fasi particolari della cascata coagulativa. Infatti l\u2019amminoacido entra a far parte di uno degli enzimi principali agenti nella cascata coagulativa, la protrombina e rappresenta un punto di legame molto forte (per la presenza delle due cariche negative) per gli ioni calcio.<br>La <strong>desmosina<\/strong> \u00e8 una molecola abbastanza complessa caratterizzata dalla presenza di un anello pirimidinico al centro, da cui si dipartono quattro bracci di residui lisinici, quindi quattro molecole di lisina legate agli atomi di carbonio di un anello pirimidinico al centro della molecola. Si trova in una proteina con ruolo strutturale, detta elastina.<\/p>\n\n\n\n<p>Oltre a questi sono stati descritti altri 300 amminoacidi, che svolgono particolari funzioni all\u2019interno della cellula; tuttavia quelli sopracitati sono quelli pi\u00f9 importanti perch\u00e9 pi\u00f9 abbondanti anche per il tipo di funzionalit\u00e0 che svolgono.<\/p>\n\n\n\n<h2 id=\"rtoc-12\"  class=\"wp-block-heading\">Amminoacidi essenziali e non essenziali <\/h2>\n\n\n\n<p>Nell\u2019ambito degli amminoacidi bisogna fare una distinzione tra quelli essenziali e quelli non essenziali: gli amminoacidi che riusciamo a sintetizzare, quindi, si formano all\u2019interno delle nostre cellule, indipendentemente dall\u2019alimentazione (non essenziali) e quelli che, invece, devono essere introdotti con la dieta, perch\u00e9 non sintetizzabili all\u2019interno del nostro organismo (essenziali).<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-full is-resized\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/3TUiOU0\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"500\" height=\"727\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2024\/01\/41z8x487zNL.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-18262\" style=\"width:159px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2024\/01\/41z8x487zNL.jpg 500w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2024\/01\/41z8x487zNL-206x300.jpg 206w\" sizes=\"auto, (max-width: 500px) 100vw, 500px\" \/><\/a><figcaption class=\"wp-element-caption\"><strong><a href=\"https:\/\/amzn.to\/3TUiOU0\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">Acquista ora<\/a><\/strong><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Gli amminoacidi <strong>essenziali<\/strong> sono: arginina ed istidina (importanti soprattutto durante il periodo di crescita nell\u2019individuo molto giovane), isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Gli amminoacidi <strong>non essenziali<\/strong> sono: alanina, asparagina, aspartato, cisteina (che pu\u00f2 derivare dalla metionina introdotta con la dieta), glutammato, glutammina, glicina, prolina, serina e tirosina (che pu\u00f2 derivare dalla fenilalanina, perch\u00e9 l\u2019unica differenza tra di loro \u00e8 la presenza del gruppo ossidrilico nella catena laterale).<\/p>\n\n\n\n<p>Per quanto riguarda la richiesta giornaliera di alimenti proteici, cio\u00e8 di amminoacidi essenziali e non essenziali, \u00e8 inversamente correlato con l\u2019et\u00e0: pi\u00f9 un individuo \u00e8 giovane, maggiore sar\u00e0 la richiesta di alimenti contenenti amminoacidi non essenziali oppure essenziali, perch\u00e9 questo corrisponde ad una fase di maggiore crescita tissutale (fascia 0-12 mesi oppure 10-12 anni oppure nell\u2019individuo adulto).<\/p>\n\n\n\n<figure class=\"wp-block-embed is-type-video is-provider-youtube wp-block-embed-youtube wp-embed-aspect-16-9 wp-has-aspect-ratio\"><div class=\"wp-block-embed__wrapper\">\n<iframe loading=\"lazy\" title=\"La biochimica degli Amminoacidi, i mattoni della vita\" width=\"768\" height=\"432\" src=\"https:\/\/www.youtube.com\/embed\/uS_oObeYrxw?feature=oembed\" frameborder=\"0\" allow=\"accelerometer; autoplay; clipboard-write; encrypted-media; gyroscope; picture-in-picture; web-share\" referrerpolicy=\"strict-origin-when-cross-origin\" allowfullscreen><\/iframe>\n<\/div><\/figure>\n\n\n\n<blockquote class=\"wp-block-quote is-layout-flow wp-block-quote-is-layout-flow\">\n<p>Fonte: <a href=\"https:\/\/amzn.to\/420RXHG\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n<div id=\"bmscience3968846928\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/4kIYBeg\" target=\"_blank\" aria-label=\"81RH6rhG+0L._SX3000_\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/81RH6rhG0L._SX3000_.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/81RH6rhG0L._SX3000_.jpg 2188w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/81RH6rhG0L._SX3000_-300x69.jpg 300w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/81RH6rhG0L._SX3000_-1024x234.jpg 1024w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/81RH6rhG0L._SX3000_-768x176.jpg 768w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/81RH6rhG0L._SX3000_-1536x351.jpg 1536w, https:\/\/bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/81RH6rhG0L._SX3000_-2048x468.jpg 2048w\" sizes=\"auto, (max-width: 2188px) 100vw, 2188px\" width=\"2188\" height=\"500\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Il nome pi\u00f9 corretto degli amminoacidi, come nome generico, \u00e8 in realt\u00e0 alfa-amminoacidi perch\u00e9 il primo carbonio, legato al gruppo funzionale della molecola, che \u00e8 il gruppo carbossilico, viene indicato con la lettera \u03b1. 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