{"id":13874,"date":"2018-07-04T13:29:38","date_gmt":"2018-07-04T11:29:38","guid":{"rendered":"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/?p=13874"},"modified":"2024-02-12T21:33:11","modified_gmt":"2024-02-12T20:33:11","slug":"modificazioni-covalenti-sulle-catene-laterali-degli-amminoacidi","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/bmscience.net\/blog\/modificazioni-covalenti-sulle-catene-laterali-degli-amminoacidi\/","title":{"rendered":"Modificazioni covalenti sulle catene laterali degli amminoacidi"},"content":{"rendered":"\n

Un capitolo rilevante della chimica biologica che fa parte delle vie di trasduzione (trasferimento) all\u2019interno della cellula \u00e8 la modificazione post-traduzionale<\/strong> delle catene polipeptidiche. Pu\u00f2 essere modificata la catena laterale covalentemente con l\u2019aggiunta di un gruppo chimico.<\/p>\n\n\n

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Il gruppo chimico che \u00e8 maggiormente studiato e presente come modificazione covalente \u00e8 il gruppo fosforico<\/strong>, infatti ci sono una serie di enzimi che sono coinvolti nella trasduzione del segnale che sono gli enzimi chinasi e fosfatasi. Una chinasi<\/strong> \u00e8 una famiglia (classe) di enzimi a cui appartengono tutti quelli enzimi che catalizzano reazioni di fosforilazione (di aggiunta di un gruppo fosforico) a una determinata molecola (substrato). L\u2019enzima antagonista della chinasi \u00e8 la fosfatasi<\/strong>, l\u2019enzima che rompe il legame che unisce il gruppo fosforico con la molecola di inizio. Quindi in queste vie di trasduzione del segnale sono importanti questi enzimi che a loro volta vengono attivati. Il risultato finale dell\u2019azione di questi enzimi \u00e8 l\u2019aggiunta di un gruppo fosforico che pu\u00f2 derivare da una molecola di ATP.
In una catena polipeptidica non tutti gli amminoacidi possono essere il sito di legame del gruppo fosforico, ma soltanto alcuni e il gruppo chimico che si presta meglio a reagire con il gruppo fosforico \u00e8 il gruppo ossidrilico (-OH) e quindi tutti gli amminoacidi che posseggono un gruppo laterale \u2013OH possono essere soggetti a fosforilazione. Esempi classici sono la serina, la treonina e a volte anche la tirosina che rispetto a treonina e serina \u00e8 un amminoacido abbastanza idrofobico mentre queste reazioni avvengono in ambiente acquoso intracellulare.<\/p>\n\n\n

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Queste modificazioni post-traduzionali possono essere di tipo attivatorio<\/strong> o inibitorio<\/strong>: ci sono alcuni enzimi che con l\u2019aggiunta del gruppo fosforico diventano pi\u00f9 attivi e altri enzimi che invece si disattivano. Quando abbiamo due vie antagoniste fra loro, l\u2019esempio classico \u00e8 la via di degradazione\/sintesi del glicogeno<\/strong> (omopolisaccaride del glucosio che rappresenta la maggior riserva di glucosio delle nostre cellule soprattutto a livello epatico e muscolare). Il metabolismo del glicogeno \u00e8 governato dallo stato energetico in cui si viene a trovare la cellula. Quindi quando c\u2019\u00e8 una richiesta di energia si va incontro alla degradazione del glicogeno con l\u2019enzima glicogeno fosforilasi, quando invece lo stato energetico della cellula \u00e8 sufficientemente elevato e non c\u2019\u00e8 bisogno della degradazione di glicogeno, il glucosio viene immagazzinato sotto forma di glicogeno e quindi l\u2019enzima \u00e8 la glicogeno sintetasi. Questi due enzimi sono regolati in maniera molto specifica affinch\u00e9 la cellula sia rispondente a richieste di energia in qualsiasi livello della giornata e in qualsiasi tessuto. La cosa interessante \u00e8 che una delle modalit\u00e0 per regolare il metabolismo (catabolismo e anabolismo) del glicogeno \u00e8 l\u2019aggiunta di un gruppo fosforico dove lo stesso tipo di modificazione covalente viene effettuata sia sull\u2019enzima catabolico (glicogeno-fosforilasi) che su quello anabolico (glicogeno-sintasi), soltanto che hanno un effetto inverso, perch\u00e9 la glicogeno-fosforilasi diventa pi\u00f9 attiva con l\u2019aggiunta del gruppo fosforico, la glicogeno-sintasi diventa meno attiva. Questa \u00e8 una dimostrazione dell\u2019intelligenza della cellula che sfrutta lo stesso tipo di modificazione covalente su enzimi antagonisti con significato opposto. Quindi contemporaneamente attiva una via e inibisce quella antagonista.<\/p>\n\n\n

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Fonte: Slide Player<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n

Altri tipi di modificazioni covalenti sono l\u2019acetilazione<\/strong>, prenilazione<\/strong> e glicosilazione<\/strong>. Tra questi tre tipi di modificazioni covalenti la pi\u00f9 importante \u00e8 l\u2019acetilazione<\/strong>. Acetilazione vuol dire legare un gruppo acetilico, un frammento bicarbonioso che deriva dall\u2019acetil-Coenzima A. Questo gruppo acetilico pu\u00f2 essere legato in corrispondenza della lisina che tra i vari amminoacidi che terminano con un gruppo amminico, \u00e8 quello che pu\u00f2 andare incontro a questo tipo di modificazione. Infatti ci sono molti anticorpi usati in laboratorio che permettono di determinare lo stato di acetilazione di vari tipi di proteine che sono rivolti verso la lisina acetilata. Anche in questo caso l\u2019aggiunta di questo gruppo pu\u00f2 avere un significato di attivazione o inibizione delle proteine. Un esempio di significato biologico rilevante per quanto riguarda l\u2019acetilazione \u00e8 quello che si ha nella catena respiratoria in cui molte sub unit\u00e0 enzimatiche possono andare incontro a modificazioni post-traduzionali, tra cui c\u2019\u00e8 anche l\u2019acetilazione e deacetilazione.<\/p>\n\n\n\n

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Fonte: I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n

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