Quando ti precipiti in ospedale per una trasfusione, cosa succede se i medici non hanno il sangue del tuo gruppo?
Questo è un problema che gli scienziati hanno provato a risolvere da decenni, e finalmente sono giunti ad una conclusione. Modificando un enzima che permette di eliminare gli antigeni di tipo A e B dal sangue, sono riusciti a renderlo più simile al gruppo sanguigno 0, ovvero il donatore universale. Lo studio è stato pubblicato sul “Journal of the American Chimical Society“.

trasfusioni_390Gli antigeni A e B sono degli zuccheri che vengono realizzati sulla superficie dei globuli rossi. E’ la combinazione di questi antigeni che danno origine ai quattro principali gruppi sanguigni: A, B, AB e 0. Questo è ciò che determina quale sangue puoi ricevere e a chi puoi donare. Mentre il gruppo 0 può donare a tutti perché non contiene alcun antigene, gli altri gruppi possono causare reazioni immunitarie se trasfusi in persone non compatibili.

L’idea di poter convertire i gruppi sanguigni esiste fin dagli anni 80 quando a New York un gruppo di scienziati volle dimostrare che un enzima estratto dai chicchi di caffè verde era in grado di rimuovere gli antigeni B dai globuli rossi. Studi clinici dimostrarono che il sangue poteva essere trasfuso in persone con un differente gruppo sanguigno con tutta sicurezza. Tuttavia, la reazione era poco efficiente e richiedeva grandi volumi e temperature troppo elevate per poter convertire tutti i globuli rossi.

[text-blocks id=”14553″ slug=”banner-amazon”]

Withers SOggi, gli scienziati dell’Università “British Columbia” hanno creato un enzima che potenzialmente potrebbe risolvere il problema. Funziona allo stesso modo del precedente enzima eliminando gli antigeni. Effettivamente trasforma i gruppi sanguigni A e B in 0. Steve Withers, uno dei ricercatori, spiega: “Il concetto non è nuovo, ma fino ad ora avevamo bisogno di enormi quantità di enzima per eliminare l’antigene. Adesso sono sicuro che possiamo farlo un bel po’ più velocemente.

Il team ha creato l’enzima tramite un processo conosciuto come “evoluzione diretta“. Questo è un metodo di ingegneria proteica che è basato sulla selezione naturale e consente all’utente di evolvere una proteina, come un enzima, verso un obiettivo desiderato. Partendo da un’enzima originale, lo scienziato inserisce mutazioni all’interno del gene che codifica. Selezionando le mutazioni che sono più efficienti nella rimozione degli antigeni e ripetendo il procedimento più volte, i ricercatori sono stati in grado di fare un enzima 170 volte più efficace in solo cinque generazioni.

“Abbiamo prodotto un enzima mutato che è molto efficiente nell’eliminazione degli zuccheri nei gruppo A e B ed è molto più efficace dell’enzima iniziale”, ha detto David Kwan, l’autore principale dello studio e borsista post-dottorato presso il Dipartimento di Chimica.

Il loro lavoro, tuttavia, non è ancora terminato. L’enzima è in grado di rimuovere la maggior parte degli antigeni A e B, ma non tutti. Poiché il sistema immunitario è molto sensibile, anche piccole quantità di antigene potrebbero scatenare una risposta immunitaria pericolosa per il ricevente. Gli scienziati devono quindi accertarsi che tutti gli antigeni possano essere eliminati.

FONTI: IFL Science

[text-blocks id=”14550″ slug=”banner-adsense”]

Di Raffo

Ciao a tutti, mi chiamo Raffaele Cocomazzi e sono il cofondatore di BMScience. Sono appassionato di Scienza, Medicina, Chimica e Tecnologia. Laureato in Medicina e Chirurgia presso l'Università degli studi di Foggia e attualmente specializzando in Medicina Nucleare presso l'Alma Mater Studiorum (Università di Bologna). Per contattarmi o maggiori informazioni seguimi sui vari social.